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एंजाइम प्रोटीन का कार्य क्या है? प्रोटीन की एंजाइमी समारोह: उदाहरण

हमारे शरीर का काम - एक बहुत जटिल प्रक्रिया है, जिसमें लाखों कोशिकाओं शामिल है, अलग-अलग पदार्थों के हजारों। लेकिन वहाँ एक ऐसा क्षेत्र है जो पूरी तरह से विशिष्ट प्रोटीन है, जो बिना मानव या पशु जीवन पूरी तरह से असंभव हो जाएगा पर निर्भर करता है है। आपका अनुमान सही है, हम एंजाइमों के बारे में अब बात कर रहे हैं।

आज हम एंजाइमी विचार करेंगे प्रोटीन का कार्य करते हैं। यह जैव रसायन का एक प्रमुख क्षेत्र है।

चूंकि इन पदार्थों के आधार मुख्य रूप से प्रोटीन होते हैं, तो वे उनके द्वारा माना जा सकता है। आपको पता होना चाहिए कि के लिए पहली बार एंजाइमों 19 वीं सदी के 30 में खोज रहे थे, केवल वैज्ञानिकों, एक सदी से भी अधिक लग गए क्रम में उनके लिए एक कम या ज्यादा समान परिभाषा पर पहुंचने के लिए। तो क्या समारोह प्रोटीन एंजाइमों द्वारा किया जाता है? इस पर, के साथ-साथ उनकी संरचना और उदाहरण के प्रतिक्रियाओं के रूप में आप इस लेख से सीखना होगा।

आप यह समझना होगा कि नहीं हर प्रोटीन एक एंजाइम हो सकता है, यहां तक कि सिद्धांत रूप में की है। गोलाकार प्रोटीन केवल अन्य कार्बनिक यौगिकों के संबंध में उत्प्रेरक गतिविधि प्रदर्शन करने में सक्षम के रूप में। इस कक्षा में सभी प्राकृतिक यौगिकों के साथ के रूप में, एंजाइमों अमीनो अम्ल अवशेषों से बनी हैं। ध्यान दें कि प्रोटीन (उदाहरण जिनमें से लेख में हो जाएगा) के एंजाइमी समारोह जिसका दाढ़ जन 5000 से छोटा होता है से केवल किया जा सकता है।

एक एंजाइम, क्या है आधुनिक परिभाषा

एंजाइमों - एक जैविक के उत्प्रेरक मूल। वे अभिकारकों (substrates) के बीच घनिष्ठ संपर्क के कारण प्रतिक्रिया में तेजी लाने के, की क्षमता है। हम कह सकते हैं कि प्रोटीन की एंजाइमी समारोह - एक प्रक्रिया जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं है कि एक जीवित जीव के लिए अद्वितीय हैं के कुछ कटैलिसीस। उनमें से केवल एक छोटा सा हिस्सा प्रयोगशाला में reproduced किया जा सकता है।

ऐसा लगता है कि इस क्षेत्र में हाल के वर्षों में कुछ सफलता किया गया है। वैज्ञानिकों ने धीरे-धीरे कृत्रिम एंजाइमों कि न सिर्फ आर्थिक प्रयोजनों के लिए इस्तेमाल किया जा सकता बनाने के करीब दवा आ गए हैं, लेकिन यह भी। इसे प्रभावी ढंग से प्रारंभिक कैंसर के भी छोटे क्षेत्रों को नष्ट कर सकते हैं कि एंजाइमों विकसित की है।

एंजाइम से कौन सा भागों सीधे अभिक्रिया में शामिल?

ध्यान दें कि, सब्सट्रेट के साथ संपर्क में एंजाइम के पूरे शरीर है, लेकिन केवल एक छोटा सा भाग जिनमें से सक्रिय साइट कहा जाता है शामिल नहीं है। यह उनकी संपूरकता के मुख्य संपत्ति है। इस अवधारणा का तात्पर्य है कि एंजाइम आदर्श रूप में सब्सट्रेट और उनके भौतिक और रासायनिक गुणों के लिए उपयुक्त है। हम कह सकते हैं कि एंजाइमों के समारोह इस मामले में इस प्रकार है:

  • उनके पानी खोल सतह से नीचे आता है।
  • एक निश्चित विरूपण (ध्रुवीकरण उदाहरण के लिए,) नहीं है।
  • उसके बाद वे, अंतरिक्ष में एक विशेष तरीके से व्यवस्था की है, जबकि एक दूसरे के करीब बढ़ रहे हैं।

इन कारकों में प्रतिक्रिया के त्वरण के लिए सीसा। अब, हम एंजाइम और अकार्बनिक उत्प्रेरक के बीच तुलना करते हैं।

के प्रदर्शन की तुलना

एंजाइमों

अकार्बनिक उत्प्रेरक

आगे और रिवर्स प्रतिक्रिया के त्वरण

समान

समान

विशिष्टता (संपूरकता)

सामग्री की एक विशिष्ट प्रकार के लिए एक ही उपयुक्त है, उच्च विशिष्टता

सार्वभौमिक हो सकता है, कई समान प्रतिक्रियाओं को तेज

प्रतिक्रिया की गति

कुछ लाख बार की प्रतिक्रिया की तीव्रता बढ़ाने के

सैकड़ों और हज़ारों बार में त्वरण

गर्मी की प्रतिक्रिया

प्रतिक्रिया "नहीं" इसमें शामिल प्रोटीन की कुल या आंशिक विकृतीकरण की वजह को जाता है

जब गरम किया जाता है, सबसे अधिक उत्प्रेरक प्रतिक्रियाओं बार-बार त्वरित

आप देख सकते हैं, प्रोटीन की एंजाइमी समारोह विशिष्टता की आवश्यकता है। अपने आप से भी जोड़ देगा भी विशिष्ट प्रजाति है कि इन प्रोटीनों की कई। सीधे शब्दों में कहें, मानव एंजाइमों मुश्किल से एक गिनी पिग के लिए उपयुक्त।

एंजाइमों की संरचना के बारे में महत्वपूर्ण जानकारी

इन यौगिकों की संरचना तुरंत तीन स्तरों अलग है। प्राथमिक संरचना एमिनो एसिड अवशेष जो एंजाइमों का हिस्सा हैं से पहचाना जा सकता। प्रोटीन की एंजाइमी समारोह के बाद से, उदाहरण जिनमें से हम बार-बार इस लेख में उद्धृत किया है, बाहर ही यौगिकों की कुछ श्रेणियों के द्वारा, उन्हें इस आधार पर ठीक पहचान करने के लिए किया जा सकता है काफी वास्तविक है।

माध्यमिक स्तर के रूप में, गौण के सिवा बांड इन अमीनो अम्ल अवशेषों के बीच हो सकता है कि अन्य प्रकार के माध्यम से निर्धारित होता है। यह संचार हाइड्रोजन, इलेक्ट्रोस्टैटिक, हाइड्रोफोबिक, और वान डर वाल्स बातचीत। तनाव कि एंजाइम के विभिन्न भागों में ये कनेक्शन कारण के परिणामस्वरूप α हेलिक्स, पाश और β-किस्में का उत्पादन किया।

तृतीयक संरचना तथ्य यह है कि पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अपेक्षाकृत बड़े हिस्से बस गुना का परिणाम है। जिसके परिणामस्वरूप किस्में डोमेन कहा जाता है। अंत में, इस संरचना के अंतिम गठन केवल एक स्थिर बातचीत अलग डोमेन के बीच स्थापित करने के बाद जगह लेता है। यह डोमेन के लिए खुद को एक दूसरे से पूरी तरह से स्वतंत्र ढंग से जा रहा के गठन कि याद किया जाना चाहिए।

कुछ डोमेन विशेषताओं

आमतौर पर, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला, जहां से वे का निर्माण होता है, लगभग 150 अमीनो अम्ल अवशेषों के होते हैं। डोमेन एक दूसरे के साथ इंटरेक्ट करते हैं, ग्लोब्यूल का गठन किया। चूंकि समारोह एंजाइमी सक्रिय उन पर आधारित साइटों द्वारा किया जाता है, इस प्रक्रिया के महत्व को समझना चाहिए।

डोमेन ही तथ्य यह है कि इसकी संरचना में अमीनो अम्ल अवशेषों के बीच कई बातचीत कर रहे हैं की विशेषता है। उनकी संख्या खुद को डोमेन के बीच उन प्रतिक्रियाओं के लिए बहुत अधिक है। इस प्रकार, उन दोनों के बीच गुहा अपेक्षाकृत विभिन्न कार्बनिक सॉल्वैंट्स की कार्रवाई करने के लिए "कमजोर"। 20-30 घन angstrom है कि कई पानी के अणुओं से फिट बैठता है के आदेश की मात्रा। विभिन्न डोमेन अक्सर एक पूरी तरह से अद्वितीय त्रि-आयामी संरचना है, जो पूरी तरह से अलग कार्यों के निष्पादन के साथ जुड़ा हुआ है।

सक्रिय स्थलों

एक नियम के रूप में सक्रिय स्थलों सख्ती से डोमेन के बीच स्थित हैं। तदनुसार, जिनमें से प्रत्येक प्रतिक्रिया के पाठ्यक्रम में एक बहुत ही महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। डोमेन की इस व्यवस्था के कारण काफी लचीलापन, एंजाइम के क्षेत्र में गतिशीलता पाया। यह अत्यंत महत्वपूर्ण है क्योंकि एंजाइमी समारोह में केवल वे यौगिक होते हैं जो उपयुक्त रूप से अपने स्थानिक स्थिति को बदल सकते हैं किया जाता है है।

बीच एंजाइम के शरीर में पॉलीपेप्टाइड बंधन लंबाई, और कैसे जटिल कार्य वे प्रदर्शन से, वहाँ एक सीधा संबंध है। जटिलता भूमिका दोनों पूरी तरह से नए डोमेन के गठन के लिए उत्प्रेरक डोमेन के बीच और वजह से प्रतिक्रिया के सक्रिय स्थल बनाने के द्वारा प्राप्त किया।

कुछ प्रोटीन, एंजाइम (उदाहरण - लाइसोजाइम और ग्लाइकोजन) हालांकि प्रतिक्रिया एक ही प्रकार के रासायनिक बंधन की दरार उत्प्रेरित होता है, आकार (129 और 842 अमीनो अम्ल अवशेषों, क्रमशः) में भिन्न हो सकते हैं। अंतर यह है कि अधिक भारी और बड़े एंजाइमों बेहतर अंतरिक्ष में अपनी स्थिति है, जो अधिक से अधिक स्थिरता और सुनिश्चित करता है को नियंत्रित करने में सक्षम हैं प्रतिक्रिया की गति।

एंजाइमों के मुख्य वर्गीकरण

वर्तमान में स्वीकार किए जाते हैं और दुनिया में बड़े पैमाने पर मानक वर्गीकरण है। उनके अनुसार, यह प्रासंगिक उपवर्गों के साथ छह कोर कक्षाएं, खड़ा है। हम केवल बुनियादी विचार करें। यहाँ वे हैं:

1. Oxidoreductases। उत्तेजना रेडोक्स प्रतिक्रियाओं - इस मामले में एंजाइमों के कार्य करते हैं।

2. transferases। निम्नलिखित समूहों के बीच स्थानांतरण substrates कर सकता है:

  • एक-कार्बन इकाइयों।
  • एल्डीहाइड और कीटोन की बनी हुई है।
  • एसाइल और glycosyl घटकों।
  • अल्काइल अवशेषों (एक अपवाद के रूप CH3 सहन नहीं कर सकते हैं)।
  • नाइट्रोजन अड्डों।
  • फास्फोरस युक्त समूह।

3. हाइड्रोलिसिस। इस मामले में, एंजाइमी समारोह यौगिकों के निम्नलिखित प्रकार के प्रोटीन तोड़ना के लिए है:

  • एस्टर।
  • ग्लाइकोसाइड।
  • एस्टर, और thioesters।
  • पेप्टाइड प्रकार बांड।
  • रिश्ता प्रकार सीएन (समान पेप्टाइड को छोड़कर)।

4. लाइसेस। एक डबल बांड के बाद के गठन के साथ समूहों disengaging में सक्षम हैं। इसके अलावा, उलटा प्रक्रिया कर सकता है: बांड दोगुना करने के लिए चयनित समूहों में शामिल होने।

5. Isomerases। इस मामले में, प्रोटीन की एंजाइमी समारोह समाजिक कटैलिसीस प्रतिक्रियाओं जटिल है। इस समूह में निम्नलिखित एंजाइमों में शामिल हैं:

  • Racemase, epimerase।
  • Tsistransizomerazy।
  • इंट्रामोलीक्युलर oxidoreductases।
  • इंट्रामोलीक्युलर transferases।
  • इंट्रामोलीक्युलर lyase।

6. ligases (अन्यथा synthetase के रूप में जाना जाता है)। वे जबकि कुछ संपर्क बनाने एटीपी के बंटवारे के लिए उपयोग किया जाता है।

यह सूचना के लिए है कि प्रोटीन की एंजाइमी समारोह अत्यंत महत्वपूर्ण है आसान है के रूप में वे वास्तव में कुछ हद तक नियंत्रित करने के लिए कर रहे हैं प्रतिक्रियाओं आपके शरीर में जगह हर दूसरे लेने के सभी।

क्या सब्सट्रेट के साथ बातचीत के बाद एंजाइम की बनी हुई है?

अक्सर, एंजाइम एक प्रोटीन गोलाकार मूल, जिनमें से सक्रिय केंद्र अपने ही अमीनो अम्ल अवशेषों का प्रतिनिधित्व करती है है। अन्य सभी मामलों में, केन्द्र भाग में मजबूती से यह कृत्रिम समूह या कोएंजाइम (एटीपी, उदाहरण के लिए) के साथ जुड़ा हुआ है, रिश्ता बहुत कमजोर है। एक उत्प्रेरक एक holoenzyme कहा जाता है, और उसके अवशेषों का गठन एटीपी apoenzyme को हटाने के बाद।

इस प्रकार, इस सुविधा निम्नलिखित समूहों में वर्गीकृत किया एंजाइमों के अनुसार:

  • सरल hydrolase, lyase, और आइसोमेरेस, जो आम तौर कोएंजाइम आधार शामिल नहीं है।
  • एनजाइम प्रोटीन (उदाहरण - कुछ ट्रांज़ैमिनेज़) एक कृत्रिम समूह शामिल (lipoic एसिड उदाहरण के लिए,)। इस समूह में peroxidase के कई शामिल हैं।
  • जिसके लिए Enizmy आवश्यक कोएंजाइम उत्थान। ये kinases, साथ ही oxidoreductases के सबसे शामिल हैं।
  • अन्य उत्प्रेरक है, जो की संरचना अभी तक पूरी तरह से समझ नहीं है।

सभी पदार्थों है कि पहले समूह का हिस्सा हैं, व्यापक रूप से खाद्य उद्योग में उपयोग किया जाता है। अन्य सभी उत्प्रेरक इसके क्रियान्वयन के लिए बहुत ही विशेष परिस्थितियों की आवश्यकता होती है, और इसलिए केवल शरीर में काम करते हैं, या कुछ प्रयोगशाला प्रयोगों में। इस प्रकार, एंजाइमी समारोह - यह एक बहुत ही विशेष प्रतिक्रिया, उत्तेजक (कटैलिसीस) मानव या पशु शरीर के अच्छी तरह से परिभाषित शर्तों के कुछ प्रकार में प्रतिक्रियाओं में होते हैं जो है।

क्या सक्रिय साइट में होता है, या क्यों एंजाइमों तो प्रभावी ढंग से काम करते हैं?

हम बार-बार कहा है कि एंजाइमी कटैलिसीस की समझ के लिए महत्वपूर्ण सक्रिय केंद्र की रचना है। यह वहाँ है कि सब्सट्रेट के विशिष्ट बंधन है, जो इस तरह की स्थितियों में अधिक सक्रिय हैं, प्रतिक्रिया है। आपको समझने के लिए प्रतिक्रियाओं की जटिलता वहाँ बाहर किया जा रहा, तो होना ही एक साधारण उदाहरण देते हैं ग्लूकोज किण्वन, यह एक बार 12 एंजाइमों के लिए आवश्यक है! समान रूप से मुश्किल बातचीत केवल तथ्य यह है एक प्रोटीन है कि एंजाइमी कार्य विशिष्टता के उच्चतम डिग्री है की वजह से संभव हो जाता है।

एंजाइमों विशिष्टता के प्रकार

यह पूर्ण है। इस मामले में, विशिष्टता केवल एक ही दिखाया गया है, सख्ती प्रकार एंजाइम को परिभाषित किया। इस प्रकार, urease केवल यूरिया के साथ सूचना का आदान प्रदान। लैक्टोज दूध के साथ यह किसी भी परिस्थितियों में प्रतिक्रिया में प्रवेश करती है के रूप में। यही कारण है कि समारोह प्रोटीन द्वारा किया जाता है है, शरीर में एंजाइमों।

इसके अलावा, समूह नहीं असामान्य पूर्ण विशिष्टता है। नाम से समझा जा सकता है के रूप में, इस मामले में वहाँ "ग्रहणशीलता" सख्ती से कार्बनिक यौगिकों (एस्टर, जटिल एल्कोहल या एल्डीहाइड सहित) के एक वर्ग के लिए है। उदाहरण के लिए, पेप्सिन, जो पेट के प्रमुख एंजाइमों में से एक है के लिए, केवल पेप्टाइड बांडों के हाइड्रोलिसिस के लिए विशिष्टता को दर्शाता है। शराब डिहाइड्रोजनेज एल्कोहल के साथ विशेष रूप सूचना का आदान प्रदान और अल्फा हाइड्रोक्सी एसिड के अलावा और कुछ विभाजित नहीं laktikodegidraza।

ऐसा नहीं है कि यौगिकों के एक विशेष समूह के एंजाइमी समारोह विशेषता है, लेकिन कुछ शर्तों के अधीन, एंजाइमों पर उनके मुख्य एक पदार्थ के "उद्देश्य" से काफी अलग कार्य कर सकते हैं भी होता है। इस मामले में, उत्प्रेरक पदार्थ की एक निश्चित वर्ग के लिए "जाता है", लेकिन कुछ शर्तों के अधीन यह तोड़ना और अन्य यौगिकों (जरूरी बराबर नहीं) कर सकते हैं। हालांकि, इस मामले में, प्रतिक्रिया और अधिक धीरे धीरे जाना होगा।

व्यापक रूप से ट्रिप्सिन की क्षमता पेप्टाइड बांडों पर कार्रवाई करने के लिए जाना जाता है, लेकिन कुछ लोगों को पता है कि इस प्रोटीन है कि जठरांत्र पथ में एंजाइम का कार्य, अच्छी तरह से अलग एस्टर यौगिकों के साथ प्रतिक्रिया कर सकते हैं।

अंत में, ऑप्टिकल की विशिष्टता है। ये एंजाइम पदार्थों की एक विस्तृत विविधता के साथ बातचीत कर सकते हैं पूरी तरह से सूची है, लेकिन केवल हालत वे एक अच्छी तरह से परिभाषित ऑप्टिकल गुण है कि के तहत। इस प्रकार, इस मामले में प्रोटीन की एंजाइमी समारोह बहुत कार्रवाई के सिद्धांत के समान है एंजाइमों, उत्प्रेरक और अकार्बनिक उत्पत्ति नहीं है।

किन कारणों से कटैलिसीस की क्षमता का निर्धारण?

आज, यह माना जाता है कि कारक है कि एंजाइमों की क्षमता की एक अत्यंत उच्च डिग्री का निर्धारण कर रहे हैं:

  • प्रभाव ध्यान दे।
  • स्थानिक उन्मुखीकरण प्रभाव।
  • सक्रिय प्रतिक्रिया केंद्र की बहुमुखी प्रतिभा।

सामान्य तौर पर, पदार्थ एकाग्रता के प्रभाव अकार्बनिक कटैलिसीस प्रतिक्रियाओं में है कि से अलग नहीं है। इस मामले में, इस तरह के सब्सट्रेट की एकाग्रता, जो कई बार अन्य सभी चीजों को सक्रिय केंद्र में समाधान की मात्रा के लिए एक समान मूल्य से अधिक है। प्रतिक्रिया केंद्र में चुनिंदा अणु पदार्थ जो दूसरे के साथ प्रतिक्रिया चाहिए क्रमबद्ध करता है। यह अनुमान लगाना कि यह प्रभाव में वृद्धि हो जाती है मुश्किल नहीं है रासायनिक प्रतिक्रिया दर परिमाण के कई आदेशों।

एक मानक रासायनिक प्रक्रिया जगह लेता है, यह अत्यंत महत्वपूर्ण है, जो बातचीत अणु एक दूसरे के साथ भिड़ना होगा का हिस्सा है। सीधे शब्दों में कहें, टक्कर के समय अणु के पदार्थ सख्ती से एक दूसरे के सापेक्ष उन्मुख किया जाना चाहिए। कारण तथ्य यह है कि मजबूरी के तहत किया जाता है, तो सभी शामिल घटकों एक निश्चित लाइन में व्यवस्थित होते हैं, कटैलिसीस प्रतिक्रिया एंजाइम के सक्रिय साइट में इस तरह के एक मोड़ के बारे में तीन आदेशों द्वारा त्वरित है।

इस मामले में multifunctionality के तहत यह एक ही समय (या सख्ती से समन्वित) अणु पर कार्य में सक्रिय साइट के सभी घटकों के एक संपत्ति "इलाज किया" पदार्थ को दर्शाता है। जिसमें एक (अणु) न केवल उपयुक्त रूप से अंतरिक्ष में तय हो गई है (देखें। ऊपर), लेकिन यह भी बहुत अपनी विशेषताओं बदल जाता है। यह सब एक साथ तथ्य यह है कि एंजाइम रूप में की जरूरत सब्सट्रेट पर कार्रवाई करने के बहुत आसान होता जा रहा है की ओर जाता है।

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